如何 看泛素化降解的westen blot的图?
首先，这主要取决于是什么识别抗体的泛素化，无论是在某个点还是在某个点上。其次，我们必须了解泛素化信号在降低泛素化后是否会减少，还是会完全消失，如果我们清楚地考虑这两个点，那么基本的实验结果就很明显。
由于您查看拆卸，因此当然必须包含一个未公开的样本作为对照和实施并行测试的实现，以便促进拆卸后观察变化。
如果是通用位置，则应涂抹WB卡，并且在整个车道中可能会有信号。
如果拆卸后在某个位置的泛素化，泛素化抗体可能不再识别信号，这也可以说明问题。
泛素化蛋白western 图分析
保护烷抑制剂只能抑制一些泛素化，但不能完全抑制。因此，您的结果仍然是在泛素化后传播的频段。
玩转泛素化蛋白修饰实验，看这一篇就够了！小薇喊你一起逐句学13分+蛋白翻译后修饰+自噬文章
科学研究显微镜； 当撰写SCI文章时，结果不是模型，随着时间的流逝，创新会随着时间的推移而下降。小小威记得如何解释对小西奥维以前的不跨性别的先前不合情可重的评估。
免疫沉淀是基本医学的经典测试。
co-IP，点突变，泛液，泛液以及其他方法和其他方法，您可以确认各地和各地的站点的影响。
蛋白质连接的指定贡献通常包括在蛋白质中，这些蛋白质显示蛋白质相互连接。
酸。
ucciziitination修饰ကိုလေ့လာရန်စမ်းသပ်မှုများမှာအများအားဖြင့်ဟောင်းနွမ်းသော体内泛素化စမ်းသပ်မှုများ，IP + abiquiquiquiquitiationရှာဖွေတွေ့ရှိခြင်း，မကြာသေးမီကxiaoweiသည်去泛素化酶၏ယန္တရားဆိုင်ရာစာပေများကို自噬命令မှတစ်ဆင့်ပျိုးပင်များကိုတားဆီးပေးသည်။ 让我们一起回顾一下知识理论，并遵循小小威的脚步，并一起研究本文档。
研究背景NLRP3 NLRP3 背景是多质社区，可以包括在细胞质配方中，可以鉴定细胞质中疾病感染中感染感染感染。
（潮湿），成熟CAP1 ，IL-1 β，IL-1 8 打开，释放。
广泛报道了与NLRP3 炎症有关的文章，但根据负规则，内源性和机制尚不清楚。
该文档讨论了exipitinase USP2 2 的NLRP3 炎症的NLRP3 炎症的NLRP3 肿胀的影响。
研究小组研究团队首先使用了nliriquitilal质粒质粒libramid libramid libramid libramid库。
显示NLRP3 蛋白，USP2 2 包含在USP2 2 字段中。
NLRP3 MACROP3 在小鼠小鼠中的作用通过去除NLRP3 巨量消除。
后来，特定分子与USP2 2 分子与NLRP3 蛋白之间的关系，包括USP2 2 NLRP3 和NLRP3 蛋白。
通过降解USP2 2 的USP2 2 USP2 2 NLRP3 蛋白研究了2 9 3 T细胞。
USP2 2 的影响是在自噬影响中学习的。
在自噬中，Co-IP，WB，WB和ELISA将研究USP2 2 的影响，并使用最后一个点突变 + U-I + Abiquiquiquiquiquiquiciquitiquitiquitiquitication检验。
蛋白质的初步流用于分析。
主要结果1 1 USP2 2 knop2 2 knobp3 brot3 bropas3 Britckamessomes Actockation。
研究中的NLRP3 是NLRP3 的主要蛋白质。
USP2 2 dobulation导致增强了激活NLRP3 肿胀的NLRP3 蛋白水平。
在小鼠小鼠小鼠后，在LPS下，NLRP3 蛋白水平在时间内增加。
在人类三细胞中也观察到了类似的结果。
增加了来自LP和尼日利亚的细胞，将小鼠减少到小鼠中，以使上级IL-1 B显着增加。
增加。
增加，表明NLRP3 炎症的激活增加。
Vivo转染Tefection tefection tefection tefection tefection tefection tefection tefection tefection Tefection Tequection Teching提高了腹部乳腺素和中性粒细胞以及IL-1 Oyal的关注。
取得的重大进展，USP2 2 敲除激活NLRP3 炎症，并可能导致体内肿胀。
2 这是个好主意。
USP2 2 使用来自他莫昔芬的USP2 2 基因。
USP2 2 生成的基因。
鼓励NLRP3 蛋白推广来自英国的USP2 2 银行。
-1 伊尔（Il）秘密促进了iL。
MCC9 5 0是NLRP3 小分子抑制剂。
MCC9 5 0是NLRP3 NLRP3 肿胀的水合的机密性。
此外，USP2 2 的另一个发炎以及USP2 2 stockc4 和AIM2 的AIM2 发炎的可用性发现AIM2 的炎症和炎症不受影响。
3 你是个好主意。
USP2 2 基于柠檬水ADNOP3 以及LPDONEAL INBIMINMAMMAMEMOME和LPS-炎症的Lpuvinal Bromatamasmasome和LPS炎症。
废水和中性粒细胞数量中的蛋白质浓度和IL-1 B分泌。
在大鼠中败血症的LPS诱因的动物模型中，由于IL-1 β和IL-1 8 引起的肿胀，腹部内部灌洗液中不被抑制的腹部和中性粒细胞的数量增加了。
体内实验的结果证实了Vytro的结果与结果相匹配。
USP2 2 可以证实，可以通过通过影响NLRP3 蛋白来激活NLRP3 炎症来激活NLRP3 肿胀来激活NLRP3 炎症。
4 USP2 2 连接到细胞质中NLRP3 蛋白的NLRP3 蛋白的LRR结构域和USP2 2 的Immoutofine结果。
LRR结构域的NLRP3 蛋白突变体失去了USP2 2 5 USP2 2 是通过NLRP3 2 剂量通过NLRP3 蛋白的DESP2 2 剂量来促进NLRP3 程序。
USP2 2 可以通过原始MG1 3 2 和溶酶体抑制剂通过溶酶体逆转来损害NLRP3 蛋白。
6 影响USP2 2 ATG5 的稳定性。
USP2 2 ATG5 影响稳定性。
根据进一步的实验，通过消除与裂解K2 7 和K4 8 相关的多颌K4 8 相关的多边hahables，通过消除赖氨酸K2 7 和K4 8 稳定了多泛素电缆。
7 USP2 2 通过ATG5 依赖性自噬减少了NLRP3 贬值。
USP2 2 通过依靠ATG5 的稳定性并参与整个ATG5 来控制NLRP3 炎症的激活。
ATG5 蛋白ACT蛋白通过通过赖氨酸的位置通过K2 7 和K4 8 测试赖氨酸进一步检查了该测试。
文章Debiquitiase USP2 2 可以通过NLRP2 蛋白和验证在NLRP2 蛋白的1 1 8 个位置在ATG5 1 1 8 的1 1 8 位置与ISP2 2 相互作用。
降低蛋白质IL-1 B和裂解成熟度的裂解成熟度为治疗与NLRP3 炎症炎症有关的疾病提供了新的靶标。
小韦的共享发现USP2 2 参与了与溴化有关的疾病。
该文档发现了新的USP2 2 活动。
重复考虑和学习。
如果您有任何疑问，可以来到xiaowei。
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蛋白质修饰对WB条带迁移的影响
蛋白质后翻译后修饰（PTM）对WB带迁移的影响非常重要，包括各种修饰类型，例如磷酸化，糖基化，泛素化，泛素化，甲基化，乙酰化和剪切。这些修饰会影响蛋白质结构，稳定性，相互作用和定位，从而调节蛋白质功能，活性和降解。
在WB分析中，由修饰引起的电荷或空间构象变化可能会改变SDS-PAGE中蛋白质的迁移效率，从而影响频带的大小。
了解这些修饰对于准确评估蛋白质的存在和相对表达水平至关重要。
蛋白质磷酸化通过将磷酸基团添加到特定的氨基酸残基上，从而改变蛋白质的负电荷，从而减慢其凝胶中其迁移速率，从而导致WB中显示的较大带。
蛋白质糖基化通过糖分子与蛋白质的共价结合，从而增加蛋白质分子量和迁移时间，从而形成较大的带。
蛋白质泛素化可显着增加蛋白质分子量，通过将泛素分子连接到赖氨酸残基，从而在SDS-PAGE中形成较大的带。
蛋白甲基化通过将甲基添加到蛋白质中，影响迁移速率并产生不同的带尺寸或位置，从而导致结构变化。
蛋白质乙酰化通过乙酰基添加到赖氨酸残基中，改变了空间结构和迁移速率，从而影响了谱带的大小。
蛋白质剪切事件通过去除前体蛋白质的肽来影响转录本或表达水平，从而导致WB中出现的特定尺寸的带。
了解蛋白质修饰对WB带迁移的影响对于正确分析结果并评估蛋白质表达和功能至关重要。
考虑到PTM在研究中的影响可以更准确地解释生物过程中的蛋白质变化，从而促进生命科学领域的深入探索。
蛋白翻译后修饰做wb会使蛋白条带升高么
WB发现蛋白质表达，一些调整将使该范围更大，例如，甘油蛋白将在非糖胶带上使用。但是，它对蛋白质的表达没有影响，并且在实验中通常是外部使用来源的提供者〜
